När proteiner upphettas kan deras långa molekylkedjor tappa sin veckade form, vilket gör att de inte kan upprätthålla de funktioner som är vitala för liv, såsom att omvandla mat till energi eller överföra syre till blodet. Tidigare trodde man att vatten var nödvändigt för att proteinmolekylerna skulle fungera och åter veckas efter att de kylts ner.
Ny forskning på University of Bristol i Storbritannien har visat att ett visst protein – myoglobin, som finns i röda blodkroppar – kan återveckas trots avsaknad av vatten.
”Våra resultat utmanar det existerande paradigmet om vattenmolekylernas roll vid proteinveckningen och i proteinernas funktion”, berättar Adam Perriman på Bristols School of Chemistry för Epoch Times i ett e-mail. “Det är ett extremt komplext problem som involverar så gott som alla typer av kemiska bindningar, vilka alla i sin tur påverkas av vatten.”
Att proteinerna tappar sin veckning kallas för denaturering, och inträffar när de hettas upp. Ett klassiskt exempel är när ett ägg kokas, då proteiner i ägget viker ut sig och fastnar i varandra, vilket gör ägget fastare. Processen kan inte reverseras hos äggen, men vissa proteiner kan återskapa sin ursprungliga struktur när de kyls ned.
På 1990-talet visade forskarna att fullerener – kol i en kemisk struktur som liknar fotbollar – inte har någon flytande fas. Det vill säga ”om man hettar upp ett prov av detta material så sublimeras det och bildar en gas. Alternativt, om man kyler ner gasen, så bildas en fast form”, förklarar Perriman. ”Detta oväntade fenomen uppstod på grund av fullerenernas ringa dimensioner i nanoformat. Proteiner är också föremål i nanoformat, och har följaktligen ingen vätskefas.”
Perriman och hans kollegor återskapade ytan hos den syrebärande molekylen myoglobin med hjälp av polymera surfaktanter så att proteinet fick förmågan att ”smälta”, och avlägsnade alla spår av vattenmolekyler runt den.
”När jag insåg att proteinets struktur fortfarande var intakt trots avsaknaden av vatten (eller för den skull av alla vätskor) bestämde jag mig för att se om proteinet kunde vika ut sig med värme, och även återveckas när det kyldes ned”, säger Perryman. ”Så var fallet.”
Forskarna använde en teknik som kallas cirkulär dikroism, vid Diamond Light Source synchrotron science facility i Oxfordshire, för att observera hur strukturen i det modifierade myoglobinet förändrades när de hettade upp det. De fann att proteinet förblev stabilt upp till en mycket högre temperatur än vad som förekommer i naturen.
”I vatten vek de flesta proteiner ut sig (denaturerade) vid 70 till 80 grader Celcius. Vi observerade emellertid hur ett system fritt från lösningsmedel vek ut sig vid 155 grader”, säger Perriman.
Dessa upptäckter kan vara användbara vid utveckling av industriella enzymer med hög termisk motståndskraft, i miljöer där förhållandena kan vara tuffa, säger Perriman. ”Ett av våra viktigaste resultat var den mycket stora ökningen i proteinernas stabilitet. Dessutom har våra flytande proteiner extremt hög proteinkoncentration, vilket också kan vara fördelaktigt.
En annan tillämpning kan vara smarta sårförband som skulle kunna ”appliceras från en flaska som en aerosol”, säger Perriman. ”I detta skede är arbetet väldigt nytt, men vi har en del nya system vid horisonten, bland annat mer industriellt relevanta enzymer.”
Studien publicerades på nätet i tidskriften Chemical Science.
Översatt från engelska.
